大学生化

A. 哪个大学的生物化学最好

兰大、武汉生物学院。清华大学今年开生物化学专业，

B. 我国生物化学大学排名是什么

国内高校各个学科的全国排名问题，你可以参考“教育部学位与研究生教育发展中内心”发布的《2012年容 学科评估结果》。教育部学位与研究生教育发展中心组织开展的学科评估，是按照《学位授予和人才培养学科目录》的学科划分，对具有研究生培养和学位授予资格的一级学科进行的整体水平评估。这个评估在网上一搜就可以搜到。

C. 中国生化专业最好的大学是那个

生物化抄学与分子生物学△:第1名A++/124；上海交大
生物化学与分子生物学☆:第2名A++/124；协和医科大学
生物化学与分子生物学△:第3名A++/124；华中科大
生物化学与分子生物学△:第4名A+/124；吉林大学
生物化学与分子生物学☆:第5名A+/124；北京大学
生物化学与分子生物学☆:第6名A/124；清华大学
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生物化学与分子生物学△:第8名A/124；复旦大学
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生物化学与分子生物学☆:第10名A/124；南京大学

D. 中国哪所大学的生物化学专业最好

北大生命科学学院
清华生物工程
中国农业大学生物工程专业
武汉大学生命工程学院

北京大学生物科学专业

北京大学生命科学学院的前身是创办于1925年的北京大学生物学系，是我国高等学校中最早建立的生物学系之一。新中国成立后集中了北大、燕大、清华三所大学生物学人材的精英，成立了北京大学生物学系，1993年在原生物系的基础上成立生命科学学院，数十年来，为国家培养了5000多名生物科学工作者，其中有27人成为中国科学院院士或中国工程院院士。

北大生命科学学院现有院士3名、教授42人、副教授27人、博士生导师31人；具有博士授予权的学科8个，硕士授予权的学科12个，同时是全国首批生物科学一级学科博士学位授予单位，并设有博士后科研流动站。

学院有生物化学、细胞生物学、植物学、动物学、生理学等5个国家重点学科；蛋白质工程及植物基因工程、生物膜及膜生物工程2个国家重点实验室，从事细胞分化与细胞工程、非细胞体系核重建、发育生物学、蛋白质结构与功能、蛋白质工程及蛋白质组学、核酸和基因工程及基因组学、基因表达控制、结构生物学、生物信息学、神经生理、生态学等多方面的研究。学院是“国家理科人才培养基地”，同时也是“国家生命科学与技术人才培养基地”，是目前国内综合实力最强的生命科学学院。

学院从2003年起按生物科学专业招生，3年级开始按学生的志愿和成绩分为生物科学和生物技术2个专业。本科生学制为四年，专业基础课和专业课均由教授主持主讲。学生将学习广泛的公共基础课，以及包括分子生物学、生物化学、细胞生物学、遗传学、生理学扽生物学基础课和专业课，并进行全面的毕业论文训练。学院重视基础知识教育和实验技能的培养，品学兼优的大学低年级学生可提前进入科研实验室，在导师的指导下参与科研工作。

清华大学生物科学专业

清华大学生物系创立于1926年，曾为我国培养了一大批知名的生物学家，中科院生物学部的院士中有30余位曾就读于清华大学或在清华大学工作过。1952年全国高校院系调整时并入其它院校，1984年复系，现已发展成为我国生物科学与技术领域的最有活力的科学研究与高级人才培养基地之一。

清华生物系设有全国理科（生物学）基础科学研究与人才培养基地和生命科学与技术人才培养基地。1999—2001年，清华生物系连续被评为“全国理科（生物学）基础科学人才培养优秀基地” ；2002年又在“国家生命科学与生物技术人才培养基地”的申报评审中获得好评。拥有生物芯片国家工程研究中心、生物膜与膜生物工程国家重点实验室（分室）、蛋白质科学教育部重点实验室、生物信息教育部重点实验室（共建）。设有生物物理与结构生物学、生物化学与分子生物学、细胞与发育生物学、生物技术、海洋生物技术和人类基因组等6个研究所、1个中药研究室和生物学实验教学中心。并与国内外教学科研机构联合建立了清华大学—美国Ohio大学生物技术研究所、清华大学—香港浸会大学中药现代化研究联合实验室等多个研究机构。

具有生物学一级学科博士授予权和博士后流动站。设有“生物物理学”、“生物化学与分子生物学”和“细胞生物学”3个博士学位专业；硕士学位专业除此之外还有“海洋生物学”。 “生物物理学”和“生物化学与分子生物学”是国家重点学科。

本专业只招收英语考生，不招收色盲及色弱考生。考生其他身体条件参照教育部、卫生部、中国残疾人联合会印发的《普通高等学校招生体检工作指导意见》【教学〔2003〕3号】和《2004年清华大学招生体检标准》。

中国农业大学

中国农业大学生物工程专业
p> 生物工程专业（食品生物工程方向）

专业前景 本专业方向是运用生物学、化学和工程学相结合的方法，利用生物体（或部分生物体）生产人类需要的产品或改造环境的应用技术体系。本专业方向是以上游技术（基因重组、分子克隆等）为基础，以下游技术（生物反应过程、生物物质的分离纯化等）为重点，广泛涉及食品、农林牧渔、医药卫生、轻工、化工、环境保护等领域。生物工程专业知识与技能是加强技术创新、发展高科技、实现产业化的基础。

培养目标 本专业培养掌握生物技术及其产业化的科学原理、工艺操作和工程设计等基本理论和基本技术，能在生物技术与生物工程领域内从事科学研究、生产设计与管理、新技术与新产品开发的高级科学与工程技术人才。

培养特色 根据社会发展和本学科专业的特点，在加强基础理论教学的同时，强调科学、技术与工程的衔接，强化实践教学，全面提高学生的动手能力、专业技能和科学研究能力，使学生具备在生物技术与工程领域内从事设计、生产、管理和新技术研究、新产品开发的基本能力，具有较宽的就业适应能力。

主干课程 食品酶学、生物反应工程、发酵工程、生物分离技术、果蔬贮藏保鲜技术、食品生物技术进展等。

所授学位 工学学士

就业方向 毕业生就业范围较广，可以到食品、生物、制药、卫生等领域的企业从事技术开发和生产管理工作，到有关高等院校或科研单位从事教学、研究工作。

深造情况 本院设有食品科学与工程、食品营养与卫生等硕士、博士授权点

武汉大学

武汉大学生物科学基地班专业

生物科学专业

生物科学是从分子、细胞、机体乃至生态系统等不同层次研究生命现象的本质、生物的起源进化、遗传变异、生长发育等生命活动规律的科学。本专业学生主要学习生物科学方面的基本理论、基本知识，接受基础研究和应用基础研究方面的科学思维和科学研究训练，具有较好的科学素养及一定的教学和科研能力。培养具有扎实的生物科学理论基础，掌握本学科的基本理论和基本技能，具有一定的科学研究能力和创新精神的专门人才。

毕业生可通过免试或考试攻读本专业或相关专业研究生，亦可在高等院校和科研单位从事生物科学及其相关领域的科学研究或教学工作，或到相关的企事业单位从事生物学应用方面的工作。

E. 什么大学的生物化学学科最好

生物化学学科最强的，北京大学、清华大学、复旦大学、南京大学、中国科学技术大学、武汉大学、中山大学，这些学校都有生物学国家重点一级学科

F. 大学生化需要哪些化学基础

大学生物化学，需要比较基本的有机化学基础，高中阶段的大致就够用了

G. 生物化学专业大学排名

在北京同仁堂的保健品卖的还是不错的

H. 大学里的生物学和生物化学有什么区别吗

有区别！
生物学抄
是研究生命现象和生袭物活动规律的科学。具体说，是研究生物各个层次的种类、结构、发育和起源进化以及生物与周围环境的关系的学科。人是生物的一种，也是生物学研究的对象。
生物化学
是生物学的分支学科。它是研究生命物质的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化的基础生命科学。

I. 大学生化重点

第一章 氨基酸和蛋白质
一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类
1、非极性氨基酸
包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸
2、极性氨基酸
极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸
碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸
其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸
属于亚氨基酸的是：脯氨酸
含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸
注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组
二、氨基酸的理化性质
1、两性解离及等电点
氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。
在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
2、氨基酸的紫外吸收性质
芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
3、茚三酮反应
氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比
三、肽
两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。
多肽连中的自由氨基末端称为N端，自由羧基末端称为C端，命名从N端指向C端。
人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有：
谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
四、蛋白质的分子结构
1、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
2、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
1）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。可分为：
α-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540nm。α-螺旋的每个肽键的N-H和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。
β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链R基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定．
β-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。
无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。
主要化学键：氢键。
2）蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，显示为长距离效应。
主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力。
3）蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。【在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基】，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。
主要化学键：疏水键、氢键、离子键
五、蛋白质结构与功能关系
1、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础。一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。
尿素或盐酸胍可破坏次级键
β-巯基乙醇可破坏二硫键
2、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础。
肌红蛋白：只有三级结构的单链蛋白质，易与氧气结合，氧解离曲线呈直角双曲线。
血红蛋白：具有4个亚基组成的四级结构，可结合4分子氧。成人由两条α-肽链（141个氨基酸残基）和两条β-肽链（146个氨基酸残基）组成。在氧分压较低时，与氧气结合较难，氧解离曲线呈S状曲线。因为：第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第三个亚基与氧气的结合，当前三个亚基与氧气结合后，又大大促进第四个亚基与氧气结合，称正协同效应。结合氧后由紧张态变为松弛态。
六、蛋白质的理化性质
1、蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液PH条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。
2、蛋白质的沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。包括：
a.丙酮沉淀，破坏水化层。也可用乙醇。
b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。
3、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。常见的导致变性的因素有：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。
4、蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有特征性吸收峰，可用蛋白质定量测定。
5、蛋白质的呈色反应
a.茚三酮反应：经水解后产生的氨基酸可发生此反应，详见二、3
b. 双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热，呈现紫色或红色。氨基酸不出现此反应。蛋白质水解加强，氨基酸浓度升高，双缩脲呈色深度下降，可检测蛋白质水解程度。
七、蛋白质的分离和纯化
1、沉淀，见六、2
2、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。
3、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
4、层析：
a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定PH时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。
b.分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。
5、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。
第二章 核酸的结构与功能
一、核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，而核苷酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。
两类核酸：脱氧核糖核酸（DNA），存在于细胞核和线粒体内。
核糖核酸（RNA），存在于细胞质和细胞核内。
1、碱基：
胞嘧啶 胸腺嘧啶 尿嘧啶 鸟嘌呤 腺嘌呤
嘌呤和嘧啶环中均含有共轭双键，因此对波长260nm左右的紫外光有较强吸收，这一重要的理化性质被用于对核酸、核苷酸、核苷及碱基进行定性定量分析。
2、戊糖：DNA分子的核苷酸的 糖是β-D-2-脱氧核糖，RNA中为β-D-核糖。
3、磷酸：生物体内多数核苷酸的磷酸基团位于核糖的第五位碳原子上。
二、核酸的一级结构
核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构，核苷酸之间通过3′，5′磷酸二酯键连接。
三、DNA的空间结构与功能
1、DNA的二级结构
DNA双螺旋结构是核酸的二级结构。双螺旋的骨架由 糖和磷酸基构成，两股链之间的碱基互补配对，是遗传信息传递者，DNA半保留复制的基础，结构要点：
a.DNA是一反向平行的互补双链结构 亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，而碱基位于内侧，碱基之间以氢键相结合，其中，腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。
b.DNA是右手螺旋结构 螺旋直径为2nm。每旋转一周包含了10个碱基，每个碱基的旋转角度为36度。螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。
c.DNA双螺旋结构稳定的维系 横向靠互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者为重要。
2、DNA的三级结构
三级结构是在双螺旋基础上进一步扭曲形成超螺旋，使体积压缩。在真核生物细胞核内，DNA三级结构与一组组蛋白共同组成核小体。在核小体的基础上，DNA链经反复折叠形成染色体。
3、功能
DNA的基本功能就是作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板，它是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活动的基础。
DNA中的核糖和磷酸构成的分子骨架是没有差别的，不同区段的DNA分子只是碱基的排列顺序不同。
四、RNA的空间结构与功能
DNA是遗传信息的载体，而遗传作用是由蛋白质功能来体现的，在两者之间RNA起着中介作用。其种类繁多，分子较小，一般以单链存在，可有局部二级结构，各类RNA在遗传信息表达为氨基酸序列过程中发挥不同作用。如：
【核蛋白体(rRNA) 核蛋白体组成成分】
【信使(mRNA) 蛋白质合成模板 】
【转运(tRNA) 转运氨基酸 】
【不均一核RNA (HnRNA)成熟mRNA的前体】
【小核RNA (SnRNA)参与HnRNA的剪接、转运】
【小核仁RNA (SnoRNA) rRNA的加工和修饰 】
1、信使RNA（半衰期最短）
1）hnRNA为mRNA的初级产物，经过剪接切除内含子，拼接外显子，成为成熟的mRNA并移位到细胞质
2）大多数的真核mRNA在转录后5′末端加上一个7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷帽子，帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核蛋白体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性。3′末端多了一个多聚腺苷酸尾巴，可能与mRNA从核内向胞质的转位及mRNA的稳定性有关。
3）功能是把核内DNA的碱基顺序，按照碱基互补的原则，抄录并转送至胞质，以决定蛋白质合成的氨基酸排列顺序。mRNA分子上每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸，为三联体密码。
2、转运RNA（分子量最小）
1）tRNA分子中含有10％～20％稀有碱基，包括双氢尿嘧啶，假尿嘧啶和甲基化的嘌呤等。
2）二级结构为三叶草形，位于左右两侧的环状结构分别称为DHU环和Tψ环，位于下方的环叫作反密码环。反密码环中间的3个碱基为反密码子，与mRNA上相应的三联体密码子形成碱基互补。所有tRNA3′末端均有相同的CCA-OH结构。
3）三级结构为倒L型。
4）功能是在细胞蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的戴本并将其转呈给mRNA。
3、核蛋白体RNA（含量最多）
1）原核生物的rRNA的小亚基为16S，大亚基为5S、23S；真核生物的rRNA的小亚基为18S，大亚基为5S、5.8S、28S。真核生物的18SrRNA的二级结构呈花状。
2）rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体，它是蛋白质合成机器－－核蛋白体的组成成分，参与蛋白质的合成。
4、核酶：某些RNA 分子本身具有自我催化能，可以完成rRNA的剪接。这种具有催化作用的RNA称为核酶。

五、核酸的理化性质
1、DNA的变性
在某些理化因素作用下，如加热，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，即为变性。监测是否发生变性的一个最常用的指标是DNA在紫外区260nm波长处的吸光值变化。解链过程中，吸光值增加，并与解链程度有一定的比例关系，称为DNA的增色效应。紫外光吸收值达到最大值的50％时的温度称为DNA的解链温度（Tm），一种DNA分子的Tm值大小与其所含碱基中的G＋C比例相关，G＋C比例越高，Tm值越高。
2、DNA的复性和杂交
变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性，其过程为退火，产生减色效应。不同来源的核酸变性后，合并一起复性，只要这些核苷酸序列可以形成碱基互补配对，就会形成杂化双链，这一过程为杂交。杂交可发生于DNA－DNA之间，RNA－RNA之间以及RNA－DNA之间。

六、核酸酶（注意与核酶区别）
指所有可以水解核酸的酶，在细胞内催化核酸的降解。可分为DNA酶和RNA酶；外切酶和内切酶；其中一部分具有严格的序列依赖性，称为限制性内切酶